ITALIANO

Questo corso fornisce una panoramica e una discussione approfondita di
alcuni selezionati aspetti della biochimica orientata alla medicina,
mettendo in relazione le interazioni molecolari con i loro effetti
sull'organismo nel suo insieme e su vari organi e tessuti, in particolare in
relazione ai meccanismi della malattia.

• Appunti dal corso
Testi consigliati
• Iprincipi di biochimica di Lehninger - Nelson,Cox
• Biochimica con aspetti clinico-farmaceutici - Deviin
• Biochimica medica. Strutturale, metabolica e funzionale - di Tettamanti
• Biochimica generale. Con elementi di biologia molecolare - di Salvatore

L'obiettivo formativo di questo modulo di insegnamento è quello
introdurre approfondimenti su nuovi e specifici aspetti della conoscenza
dei processi biochimici studiati a livello cellulare, di tessuto ed organo e
sistemico.

Gli studenti devono aver acquisito una solida esperienza in Chimica e
Propedeutica Biochimica, Biologia e Biologia Molecolare, e Fisica.
L'accesso all'esame è regolato da propedeuticità come stabilito dal
Consiglio del Corso di laurea

Seminari con presentazioni di power point

Esame scritto e orale. Il risultato dell'esame non è un voto ma idoneità

• Proteine. Le molteplici funzioni biologiche delle proteine. Cenni sui
peptidi con attività biologica. Livelli di organizzazione strutturale delle
proteine. Struttura primaria. Struttura secondaria. Struttura terziaria.
Struttura quaternaria. Proteine fibrose e proteine globulari. Motivi della
diversità strutturale delle proteine; livelli strutturali nelle proteine:
legame peptidico e struttura primaria; struttura secondaria: alfa elica;
beta turns o girate; strutture supersecondarie. Proteine fibrose e
globulari: differenze funzionali e strutturali; esempi; la cheratina;
l’elastina; collagene e suoi cross-links; proteine globulari.
• Proteine Intrinsecamente disordinate (IUP): basi fisiche delle proteine
intrinsecamente disordinate; classificazione; alcuni esempi; loro ruolo e
distribuzione negli eucarioti; significato di proteina IUP; significato
metabolico delle proteine IUP; relazioni disordine intrinseco/funzione;
effetti funzionali delle modiche post-traduzionali su queste proteine:
riconoscimento e regolazione.
• Cenni su malattie dovute ad alterazione strutturale delle proteine.
• Proteine trasportatrici di ossigeno: mioglobina (Mb) ed emoglobina
(Hb); livelli strutturali; l’eme; curve di ossigenazione Mb e Hb; struttura
quaternaria Hb; il 2,3-bisfosfoglicerato; effetti allosterici; ontogenesi di
Hb; effetto Bohr; glicosilazione non enzimatica dell’Hb. Anemie:
definizione e classificazione. Le principali emglobinopatie.
• Il collageno: composizione amminoacidica e struttura a tripla elica del
tropocollageno. Tappe di sintesi e maturazionne del collageno. Le
principali collagenopatie.
• Gli enzimi: catalisi enzimatica. energia di attivazione e azione dei
catalizzatori. sito attivo e complesso enzima-substrato. Adattamento
indotto. Stereo specificità del substrato; teoria dello stato di transizione;
aspetti energetici; complessi multienzimatici; classificazione; coenzima;
cofattori; effetto dell’ambiente sull’enzima; enzimi in medicina. effetto
del pH e della temperatura sulla catalisi enzimatica. Isoenzimi; loro
significato in Biochimica sistematica; implicazioni biochimico-cliniche.
• Cinetica enzimatica: equazione cinetica e costante di velocità;
equazione di Michaelis e Menten; grafici e parametri dell’equazione, loro
significato funzionale; determinazione dei parametri cinetici; grafici di
Lineweaver-Burk; inibizione enzimatica, reversibile ed irreversibile; effetti
cinetici degli inibitori; inibizione competitiva e sua cinetica, parametri
cinetici e loro significato. Esempi d’inibizione competitiva; inibitori
acompetitivi ed incompetitivi, loro cinetiche e significato dei parametri
cinetici.
• Regolazione enzimatica: definizione e significato funzionale.
Regolazione covalente, reversibile (fosforilazione, metilazione,
acetilazione, adenilazione) e irreversibile (zimogeni e proteolisi limitata);
vie metaboliche o catene di enzimi: regolazione a feedback. Concetto di
tappa limitante ed enzima regolatore. Allosterismo: effettori allosterici e
cooperatività; enzimi con siti multipli cooperativi e non-cooperativi;
modello di enzima allosterico monometrico e multimerico; omoallosteria
ed eteroallosterismo, cinetiche; modello sequenziale ed a simmetria
concertata; esempi. Proteine ed enzimi inducibili e costitutivamente
espressi. Ruolo della regolazione genica nell’espressione di enzimi
inducibili.
• Carboidrati: classificazione e proprietà funzionali; carboidrati semplici e
complessi, proiezioni di Fisher; centri chirali; serie stereochimiche dei
carboidrati; enantiomeri; importanti monosaccaridi; ciclizzazione
intramolecolare; formule cicliche dei carboidrati; galattosemia; formule
furaniche e piraniche; oligosaccaridi; legame glicosidico; lattasi e suo
deficit; polisaccaridi; amido, glicogeno e cellulosa; digestione zuccheri;
indice glicemico; assorbimento fruttosio; mucopolisaccaridi;
glicoproteine.
• Lipidi. Funzioni biologiche, organizzazione strutturale, nomenclatura e
classificazione. Acidi grassi saturi, monoinsaturi e polinsaturi; importanza
dei doppi legami coniugati; flessibilità; abbondanza in natura; stato fisico;
gli acidi grassi essenziali; composizione in lipidi di alimenti; triacilgliceroli;
lipidi complessi; glicerolipidi; glicerofosfolipidi; fosfolipidi; fosfolipasi;
sfingolipidi; cere; terpeni; carotenoidi; terpeni nelle vitamine; steroidi;
aspetti clinici dei lipidi; lipidi e membrane.
• Vitamine: significato funzionale, vitamine liposolubili ed idrosolubili;
provitamine, fabbisogno, ipovitaminosi ed ipervitaminosi, vitamine
sintetiche, vie e meccanismi di assorbimento; singole vitamine
idrosolubili e liposolubili, formula, funzione, meccanismo di azione,
significato clinico.
• Ormoni: cenni di struttura, classificazione e biosintesi. Ormoni e
recettori. Ormoni pancreatici e surrenalici, loro effetti sul controllo dei
glucidi; loro meccanismi di azione e controllo; effetti fisiologici; i secondi
messaggeri intracellulari; insulina, glucagone, adrenalina e loro
meccanismi specifici; effetti dell’insulina, trasporto del glucosio.

Italian

This course provides an overview and in-deep discussion of some selected aspects of medical-oriented Biochemistry by relating molecular interactions to their effects on the organism as a whole, and on various organs and tissues, especially as related to disease mechanisms.

Course notes

Principles of biochemistry Lehninger - Nelson,Cox

Thomas M. Devlin, “Textbook of Biochemistry with Clinical Correlations” Alisa Peet, Michael A. Lieberman, Allan Marks “Marks' Basic Medical Biochemistry” John W. Baynes, Marek H. Dominiczak “Medical Biochemistry” William J Marshall et Al. “Clinical Biochemistry:Metabolic and Clinical Aspects”, Churchill-Livinston (Elsevier)Nessar Ahmed (Editor): “Clinical Biochemistry”, Oxford University Press

The educational objective of this teaching module is to introduce insights on new and specific aspects of knowledge in the field of biochemical processes studied at cellular, tissue and systemic level

To attend proficiently the Biochemistry Course, students need to have acquired a well-established background in Chemistry and Propaedeutic Biochemistry, Biology and Molecular Biology, and Physics.
Access to the exam is regulated by passing the preliminary exams, as established by the Degree Course Council

Seminar lessons on specific aspects of biochemistry

Written examination.
The final result is a suitability, where suitable indicates the exceeding and not suitable not passing the test

The material used for the lectures will be shared electronically (pdf file)

Proteins. The multiple biological functions of proteins. Notes on
peptides with biological activity. Levels of structural organization of
proteins. Primary structure. Secondary structure. Tertiary structure.
Quaternary structure. Fibrous proteins and globular proteins. Reasons for the
structural diversity of proteins; structural levels in proteins:
peptide bond and primary structure; secondary structure: alpha helix;
beta turns or turns; supersecondary structures. Fibrous and
globular proteins: functional and structural differences; examples; keratin;
elastin; collagen and its cross-links; globular proteins.
• Intrinsically disordered proteins (IUP): physical basis of intrinsically
disordered proteins; classification; some examples; their role and
distribution in eukaryotes; meaning of IUP protein;
metabolic meaning of IUP proteins; intrinsic disorder/function relationships;
functional effects of post-translational modifications on these proteins:
recognition and regulation.
• Notes on diseases due to structural alterations of proteins.
• Oxygen-carrying proteins: myoglobin (Mb) and hemoglobin
(Hb); structural levels; heme; Mb and Hb oxygenation curves;
quaternary structure of Hb; 2,3-bisphosphoglycerate; allosteric effects; ontogenesis of
Hb; Bohr effect; non-enzymatic glycosylation of Hb. Anemias:
definition and classification. The main hemglobinopathies.
• Collagen: amino acid composition and triple helix structure of
tropocollagen. Stages of collagen synthesis and maturation. The
main collagenopathies.
• Enzymes: enzymatic catalysis. activation energy and action of
catalysts. active site and enzyme-substrate complex. Induced
adaptation. Stereospecificity of the substrate; transition state theory;
energy aspects; multienzyme complexes; classification; coenzyme;
cofactors; effect of the environment on the enzyme; enzymes in medicine. effect
of pH and temperature on enzymatic catalysis. Isoenzymes; their
significance in systematic Biochemistry; biochemical-clinical implications.
• Enzyme kinetics: kinetic equation and rate constant;
Michaelis and Menten equation; graphs and parameters of the equation,
their functional significance; determination of kinetic parameters;
Lineweaver-Burk graphs; enzymatic inhibition, reversible and irreversible;
kinetic effects of inhibitors; competitive inhibition and its kinetics,
kinetic parameters and their significance. Examples of competitive inhibition;
uncompetitive and uncompetitive inhibitors, their kinetics and significance of kinetic
parameters.
• Enzyme regulation: definition and functional significance.
Covalent, reversible (phosphorylation, methylation,
acetylation, adenylation) and irreversible (zymogens and limited proteolysis) regulation;
metabolic pathways or enzyme chains: feedback regulation. Concept of
limiting step and regulatory enzyme. Allosterism: allosteric effectors and
cooperativity; enzymes with multiple cooperative and non-cooperative sites;
monometric and multimeric allosteric enzyme model; homoallostery
and heteroallostery, kinetics; sequential and concerted
symmetry model; examples. Inducible and constitutively
expressed proteins and enzymes. Role of gene regulation in the
expression of inducible enzymes.
• Carbohydrates: classification and functional properties; simple and
complex carbohydrates, Fisher projections; chiral centers; stereochemical series of
carbohydrates; enantiomers; important monosaccharides;
intramolecular cyclization; cyclic formulas of carbohydrates; galactosemia; furan and pyran formulas; oligosaccharides; glycosidic bond; lactase and its
deficiency; polysaccharides; starch, glycogen and cellulose; sugar digestion;
glycemic index; fructose absorption; mucopolysaccharides;
glycoproteins.
• Lipids. Biological functions, structural organization, nomenclature and
classification. Saturated, monounsaturated and polyunsaturated fatty acids;
importance of conjugated double bonds; flexibility; abundance in nature; physical state;
essential fatty acids; lipid composition of foods; triacylglycerols;
complex lipids; glycerolipids; glycerophospholipids; phospholipids; phospholipases;
sphingolipids; waxes; terpenes; carotenoids; terpenes in vitamins; steroids;
clinical aspects of lipids; lipids and membranes.
• Vitamins: functional significance, fat-soluble and water-soluble vitamins;
provitamins, requirement, hypovitaminosis and hypervitaminosis, synthetic vitamins, absorption routes and mechanisms; single water-soluble and fat-soluble vitamins, formula, function, mechanism of action, clinical significance. Hormones: outline of structure, classification and biosynthesis. Hormones and receptors. Pancreatic and adrenal hormones, their effects on the control of carbohydrates; their mechanisms of action and control; physiological effects; intracellular second messengers; insulin, glucagon, adrenaline and their specific mechanisms.